La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta se hallan
principalmente en forma de proteínas. Los aminoácidos sólo pueden incorporarse
a las rutas metabólicas en forma libre por ello, las proteínas y péptidos
ingeridos en la dieta, son hidrolizados
primeramente por enzimas proteolíticas en el tracto intestinal. Estas
enzimas son secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado.
La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de
proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez
estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la
mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas
globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más
accesible.
En el estómago, la pepsina, de una sola cadena, es secretada en
forma de su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El
pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma
enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido
por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza
los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo
hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de
tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le
denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de
los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
A medida que los
contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la
síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas
para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH
alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del
intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya
actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático
secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina,
tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.
La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos
carbonilo de aminoácidos aromáticos.
El tripsinógeno, da origen a la tripsina por separación de un hexapéptido del amino-terminal
por acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza enlaces en los que
intervienen Arg y Lys.
Carboxipeptidasa A, contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos
de enlaces peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales.
Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de
la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en
péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan para dar
aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también
contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los péptidos. Los
aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí
alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior,
incluida su degradación.
Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer
después de un tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su
reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco
adquieren señales como desaminación o metilación que indican a las proteasas el momento de la
degradación.
* A continuación se añade un esquema ilustrativo del tema.
0 comentarios: